Archiv aktualit

Petr Slavíček získal studentskou cenu Vitriol pro nejoblíbenějšího pedagoga FCHI a cenu MŠMT za mimořádné výsledky výzkumu, experimentálního vývoje a inovací.

Blahopřejeme!

Foto: MŠMT

Podpořený projekt se zaměřuje na vývoj pokročilých niklových katalyzátorů pro efektivní využití v redoxních a fotochemických reakcích jako šetrné alternativy k metodám využívajícím drahé a toxické kovy.

Laboratoř výpočetní termodynamiky ve spolupráci s Technische Universität Berlin představuje v nové studii publikované v časopise Molecular Pharmaceutics schopnosti modelu COSMO-SAC, který využívá kvantově-mechanická data, předpovídat vzájemnou kompatibilitu léčiv a polymerů. Ta je klíčovým aspektem při navrhování lékových forem na bázi amorfních pevných disperzí. Související výpočetní nástroj COSMOPharm je volně dostupný na GitHub. Studie vznikla za podpory Grantové agentury ČR (projekt 22-07164S).

Nová studie „How Does Mg²⁺_(aq) Interact with ATP_(aq)? Biomolecular Structure through the Lens of Liquid-Jet Photoemission Spectroscopy“ byla publikována v časopise Journal of the American Chemical Society. Skupina PHOTOX z našeho ústavu v něm přinesla interpretaci experimentálních výsledků.

Od akademického roku 2019/20 otevíráme nový bakalářský program Fyzikální a výpočetní chemie, který nabízí progresivní a atraktivní spojení chemie a výpočetní techniky.

Přihlašovat ke studiu se můžete až do 31. března 2019.

Jiří je studentem 3. ročníku gymnázia a rád plave s ploutvemi. Kromě sportu pěstuje i zájem o chemii a přírodní vědy. S vedoucím laboratoře, doc. Kolářem, se seznámil během Letního odborného soustředění mladých chemiků a biologů v Běstvině a krátce na to začal studovat detaily bakteriální proteosyntézy.

Ve všech organismech probíhá syntéza proteinů v hrubých rysech stejně, jisté rozdíly přesto existují. Jedním z nich je přítomnost tzv. peptidové deformylázy (PDF) v bakteriích, která u vyšších organismů chybí. PDF má za úkol chemicky modifikovat začátek každého proteinu, který bakterie vyprodukuje, a představuje tak jeden z cílů antibiotické terapie. PDF se váže na ribozom, buněčnou továrnu na proteiny, skrze tzv. C-koncovou část. Ukazuje se, že různé bakterie mají PDF s různými C-koncovými částmi. Některé jsou schopné tvořit tzv. α-helix, a tím se vázat na ribozom, jiné α-helix nejspíš netvoří a není známo, jak se na ribozom vážou. Na C-koncové části se zaměřil i výzkum Jiřího Kubíčka.

Obrázek: C-koncová část peptidové deformylázy, která vykazuje vysokou helicitu (A) nebo zanedbatelnou helicitu (B), a autor studie Jiří Kubíček (C).

Provedl molekulárně dynamické počítačové simulace, aby objasnil náchylnost různých PDF tvořit α-helix, tzv. helicitu. Z pěti studovaných C-koncových části pouze jedna vykazovala vysokou helicitu. Ostatní části se z hlediska helicity chovaly srovnatelně a α-helix téměř netvořily. Poznatky získané během studie pomohou osvětlit způsob vazby nehelikálních C-koncových částí PDF na ribozom, a v dlouhodobém horizontu tak mohou přispět k novým strategiím léčby bakteriálních nemocí. 

SOČ je mnohooborová soutěž pořádaná od roku 1979 pro středoškolské studenty a studentky se zájmem o vědu. Během školního, okresního, krajského a celostátního kola soutěže musí účastníci před odbornými komisemi obhájit vědeckou práci, kterou obvykle vypracovávají ve spolupráci s univerzitami či vědeckými institucemi. Účastníci tak mají již na střední škole možnost vyzkoušet si skutečný výzkum včetně rešerše literatury, získání výsledků a jejich kritického zhodnocení. Ti nejlepší poté reprezentují Česko na zahraničních soutěžích podobného formátu.

Ribozom je asi 20 nm velký biomolekulový komplex, který slouží k syntéze proteinů. V buňkách všech známých organismů existují desítky tisíc až miliony ribozomů, které katalyzují vznik chemických vazeb, čímž propojují aminokyseliny - stavební bloky proteinů - do nevětvených řetízků. Protože je katalytické místo ukryto hluboko v nitru ribozomu, putuje rodící se protein asi 10 nm dlouhým tunelem na povrch ribozomu. Vědecká skupina Dr. Michala H. Koláře si položila otázku, jestli jsou katalytické místo a povrch ribozomu informačně propojeny. Odpověď “ano”, patřičně podloženou počítačovými simulacemi kompletního bakteriálního ribozomu, nyní publikovali v časopise americké Biofyzikální společnosti.

Skupina se konkrétně zaměřila na vazbu peptidové deformylázy na povrch ribozomu. Tento enzym zpracovává rodící se protein kotranslačně, tedy ještě před tím, než protein opustí ribozom. Deformyláza odštěpuje část aminokyseliny na začátku proteinu, která je signální a na hotovém proteinu tedy nepotřebná. Skupina Dr. Koláře provedla atomistické počítačové simulace ribozomu, které analyzovala metodami strojového učení. Cílem bylo zjistit, jestli deformyláza způsobuje strukturní nebo konformační změny uvnitř ribozomálního tunelu a určit, kudy se informace o vazbě deformylázy do nitra ribozomu šíří.

Obrázek: A) Bakteriální ribozom s jeho velkou a malou podjednotkou. B) Detail vazby peptidové deformylázy (modře) na povrch ribozomu. Ribozomální části nejbližší vazebnému místu jsou zvýrazněny barevně.

“Ta má radost má dvě podoby,” sděluje Dr. Kolář. “Zaprvé jsem rád, že se povedlo z takto komplexních a rozsáhlých simulací získat zajímavý výsledek, a zadruhé mě těší, že vědecká publikace je vlastně rozšířením bakalářské práce Huga McGratha. Hugovi moc gratuluji.”. Jak peptidové deformyláze tak ribozomu se skupina bude věnovat i nadále. “Zajímá nás například, jak se liší deformylázy různých organismů a jejich vazba na ribozom. Vidíme v tom i určitý potenciál pro medicinální chemii,” představuje Dr. Kolář plány výzkumné skupiny do budoucna.

McGrath H, Černeková M, Kolář MH, Binding of the peptide deformylase on the ribosome surface modulates the exit tunnel interior, Biophysical Journal 2022, 121, 23, 4443-4451.

preprint volně dostupný na biorxiv.org.

Iontově-specifické efekty mají své místo při studiu ovlivňování termodynamických vlastností rozpuštěnců (např. proteinů). Zde dobře slouží klasické atomární simulace, které rozumně popisují chování molekuly v jejím základním elektronovém stavu.

V případě aplikačně perspektivních komplexů přechodných kovů, např. ReCl(CO)3(bpy) (bpy = 2,2-bipyridine), mohou být ultrarychlé (<1ps) spektroskopické vlastnosti ovlivňovány specifickou interakcí s rozpouštědlem. Situace je zde podstatně složitější, teoretické studium vyžaduje kvantově-chemický popis a v důsledku přítomnosti těžkého přechodného kovu také zahrnutí vzájemně interagujících spinově-mixovaných energetických stavů (spin-mixed PES).

V této práci jsme prostřednictvím neadiabatické QM/MM dynamiky v balíku SHARC studovali kinetiku fluorescence a mezisystémového křížení vyvolanou fotoexcitací Rheniového-komplexu ve dvou rozpouštědlech o téměř identické dielektrické konstantě, acetonitrilu a dimethylsulfoxidu. Nejen, že jsme zjistitli, že kinetické konstanty se liší mezi rozpouštědly, ale podařilo se nám korelovat rychlejší časovou konstantu (~100fs) s relaxací geometrie komplexu a pomalejší časovou konstantu (~400fs) s reorientací nejbližších molekul rozpouštědla.

Gratulujeme Adamovi Šrutovi ke konverzi jeho diplomové práce v článek a přejeme hodně úspěchů v rámci doktorského studia na TU Darmstadt! Přejeme příjemné čtení!

[1] Šrut, A., Mai, S., Sazanovich, I. V, Heyda, J., Vlček, A., González, L., & Záliš, S. (2022). Nonadiabatic excited-state dynamics of ReCl(CO) 3 (bpy) in two different solvents. Physical Chemistry Chemical Physics, 24(42), 25864–25877. https://doi.org/10.1039/D2CP02981B

Ve čtvrtek 24. 11. 2022, proběhla na Ústavu fyzikální chemie VŠCHT Praha Studentská vědecká konference SVK 2022. Studenti soutežili ve čtyřech sekcích, výsledky a umístění naleznete zde.

Modelování interakcí mezi proteiny a osmolyty bylo vždy teoreticky a výpočetně náročné. Dnešní výpočetní možnosti již umožňují získat numericky přesná řešení pro malé a středně velké proteiny. Zůstává ale otázka, “Jak spolehlivý je teoretický popis interakcí protein-osmolyt?” K odpovědi na tuto otázku potřebujeme přesná simulační data, se kterými bychom mohli simulační výsledky konfrontovat. Naše práce v Journal of Physical Chemistry Letters na tuto otázku nahlíží termodynamickými technikami.

Experimentálně jsme studovali protein lysozym (dialýza) a miniprotein TrpCage (cirkulární dichroismus), tj. proteiny, které lze přesně spočítat i v molekulárně dynamických simulacích. Vyhodnotili jsme míru vypuzení stabilizujících osmolytů (TMAO, betain) od povrchu těchto proteinů.

Na straně simulací máme celou řada velmi kvalitních popisů (silových polí) vodných roztoků stabilizujících osmolytů. Avšak, je-li takovému roztoku vystaven protein, výsledný efekt bude různý v závislosti na použitém silovém poli. V naší publikaci jsme ukázali, že bez pečlivé úpravy slabých nevazebných interakcí mezi proteinem a osmolytem mohou být výsledky dokonce kvalitativně chybné (tj. stabilizující osmolyt silně denaturuje protein) a doporučili jsme praktický postup, jak tuto korekci provést. Tuto krátkou teoretickou zprávu společně s akcentem potřeby kvalitních experimentálních dat najdete v naší publikaci.

Podobně nenadále, jako se objevila pandemie COVID-19, bylo na VŠCHT Praha vytvořeno velké množství výukových videí. Jen na našem ústavu jich vzniklo víc než 1000 kousků. Proto jsme vytvořili webový rozcestník, který pomocí klíčových slov a našeptávače umožňuje mezi výukovými videi pohodlně vyhledávat. Najdete jej na adrese pudl.vscht.cz. Tak na co ještě čekáte, vypudlujte si téma, které vás zajímá!

Arian Adam Ott ze skupiny Dr. Koláře uspěl v Celostátní přehlídce 43. ročníku soutěže SOČ

Druhý týden v červnu proběhla virtuální Celostátní přehlídka Středoškolské odborné činnosti (SOČ). Arian A. Ott, student Gymnázia Rokycany působící v Laboratoři dynamiky biomolekul na našem ústavu, se umístil na 5. místě v kategorii Biologie s prací nazvanou “Studium vlastností peptidů ve stavu zrodu pomocí počítačových simulací.” Srdečně blahopřejeme!

Arian se začal seznamovat s počítačovými simulacemi biomolekul během letních prázdnin mezi 2. a 3. ročníkem na gymnáziu. S vedoucím laboratoře, Dr. Michalem H. Koláře se seznámil během Letního odborného soustředění mladých chemiků a biologů na Běstvině a téma syntézy bílkovin ho zaujalo natolik, že mu věnoval nemálo svého volného času.

Arian se zabýval studiem ribozomu, což je buněčná továrna zodpovědná za tvorbu všech bílkovin v živých organizmech. Funguje jako katalyzátor reakce, při níž se spojuje karboxylová skupina -COOH a aminoskupinou -NH2 mezi aminokyselinami, stavebními bloky bílkovin. Chemická reakce probíhá hluboko uvnitř ribozomu. Nově vznikající řetízek bílkoviny tedy opouští ribozom asi 10 nm dlouhým tunelem. Informace o tom, co se děje s bílkovinou ve stavu zrodu uvnitř ribozomálního tunelu jsou zatím jen kusé. Arian s Michalem se pomocí atomistických simulací podívali na konformační chování vybraných pentapetidů uvnitř tunelu. Sledovali rozdíly ve struktuře a dynamice tunelu způsobené rozdílnými sekvencemi pentapeptidů. Přestože se jedná o velice zjednodušené simulace, jejich výsledky naznačují cestu, kterou je výhodné se vydat při hledání odpovědi na otázku, jak se rodí proteiny.

SOČ je mnohooborová soutěž pořádána od roku 1979 pro středoškolské studenty a studentky se zájmem o vědu. Během školního, okresního, krajského a celostátního kola soutěže musí účastníci před odbornými komisemi obhájit vědeckou práci, kterou obvykle vypracovávají ve spolupráci s univerzitami či vědeckými institucemi. Účastníci tak mají již na střední škole možnost vyzkoušet si skutečný výzkum včetně rešerše literatury, získání výsledků a jejich kritického zhodnocení. Ti nejlepší poté reprezentují Česko na zahraničních soutěžích podobného formátu.

Tým vědců z Beckmanova institutu na Kalifornském technologickém institutu, Queen Mary univerzity v Londýně, ústavu Jaroslava Heyrovského a VŠCHT v Praze studoval teoretickými a výpočetními technikami zapojení dynamiky vody při přenosu náboje mezi chromoforem a  tryptofany v proteinu azurin. Výsledky práce byly publikovány v časopise Proceedings of the National Academy of Sciences.

V našich simulacích jsme do popisu zahrnuli jak kompletní strukturu proteinu, tak i molekuly rozpouštědla na atomární úrovni, čímž jsme věrně popsaly lokální hydrataci klíčových reziduí, která se účastní přenosu elektronu. Naše výsledky ukazují, že přeskok elektronu nastává převážně v situacích, kdy okamžitá hydratace tryptofanových reziduí již není příznivá pro stabilizaci počátečního stavu a zároveň připomíná hydratační struktury vlastní konečnému elektronickému stavu. Obecnějším měřítkem vzdálenosti systému od bodu křížení elektronických stavů jsou pak fluktuace v elektrostatickém potenciálu.

Přeskok elektronu přes tryptofanová rezidua aktivuje proteinové kofaktory, účastní se buněčné fotosignalizace a v neposlední řadě poskytuje enzymům ochranu před oxidací volnými radikály. Energetika excitovaných chromoforů a jejich optimální rozmístění k indolovým cyklům byla ve fotolyázách a cytochromech optimalizována v průběhu evoluce.

Náš teoretický výzkum se zabýval fotoiniciovaným přenosem elektronu přes tryptofanová rezidua v upraveném modrém proteinu, azurinu. Zaměřili jsme se na roli elektronického spřažení a adiabatičnosti děje, ale také na vliv elektrostatických fluktuací a dynamiky rozpouštědla, jako klíčových sil pro rychlý přenos náboje na velké vzdálenosti. Naše práce poukazuje na důležitou roli solvatace sekvencí, které se aktivně účasní redoxních dějů. Výsledky práce najdou uplatnění v designu bioinspirovaných fotosystémů a fotokatalyzátorů.

Reference:

Photoinduced hole hopping through tryptophans in proteins

Stanislav Záliš, Jan Heyda, Filip Šebesta, Jay R. Winkler, Harry B. Gray, and Antonín Vlček

PNAS 118 (11) 2021, e2024627118, online March 16, 2021

Fyzikální a chemické jevy, které jsou doprovázeny změnou barvy, běžně pozorujeme ve skleněných nádobách. Mnohé důležité jevy však zůstávají našemu zraku skryty, protože nejsou spojeny s viditelnými změnami nebo je nelze provést v průhledné nádobě. Příkladem je běžné rozpouštění (absorpce) plynu v kapalině, při kterém dochází více než jen k ustavení rovnováhy popsané Henryho zákonem. Pokud není kapalina míchána, dochází k pomalé difuzi plynu do kapaliny a postupným změnám jejího objemu. Jak rychlá je difuze? Jak velká bude změna objemu? Bude mít meniskus roztoku plynu v kapalině stejný tvar jako meniskus původní čisté kapaliny za atmosférického tlaku? Dobré odpovědi na tyto otázky může poskytnout pozorování – za vyšších tlaků jsou však tyto jevy často skryty za silnou kovovou stěnou tlakově odolné nádoby.  

Neutronové záření prochází málo zeslabené mnoha materiály, například sloučeninami deuteria (²H, D), hliníkem nebo titanem. Značně zeslabené naopak prochází například prostředím obsahujícím sloučeniny běžného vodíku – protia (¹H). Díky nedávnému rozvoji technik neutronového zobrazování bylo možné s vysokým rozlišením zobrazovat difuzi mehtanu (CH₄) v deuterovaném n-dekanu (n-C₁₀D₂₂) a ethanolu (C₂D₆O) v silnostěnné titanové cele při tlaku 120 barů. Provedením jednoho experimentu v jedné cele bylo možné díky specifickému kontrastu, který neutrony poskytují, zaznamenat současně distribuci methanu v kapalině, změny výšky její hladiny a tvar menisku. V analogii k tzv. „one-pot“ syntézám, při kterých v jediném reaktoru probíhá více chemických přeměn, lze neutronovou mikroskopii použít k „one-pot“ zobrazování, při kterém na základě jednoho experimentu v jedné cele určíme více charakteristik.  

N-dekan byl ve studii použit jako modelový konstituent ropy, ethanol je v průmyslovém měřítku používán jako činidlo zabraňující tvorbě hydrátu methanu. Studie přispívá k pochopení vlastností methanu za podmínek, při kterých se vyskytuje v nalezištích a při zpracování. Zemní plyn bude pravděpodobně jedním z energetických nosičů, které umožní přechod na nízkouhlíkovou energetiku.

Původní publikace:

O. Vopička, P. Číhal, M. Klepić, J. Crha, V. Hynek, K. Trtík, P. Boillat, P. Trtik: One-pot neutron imaging of surface phenomena, swelling and diffusion during methane absorption in ethanol and n-decane under high pressure, PLoS ONE 15(9), 2020, e0238470. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0238470

Vedoucím Ústavu fyzikální chemie byl pro období 2020-2023 jmenován Prof. Petr Slavíček. Dosavadní vedoucí ústavu Prof. Pavel Matějka se stává rektorem Vysoké školy chemicko-technologické v Praze.

Prof. Gabriele Sadowski, spoluautorka populární stavové rovnice PC-SAFT, vystoupí se svou přednáškou "PC-SAFT – a thermodynamic model for life-science applications"  v pondělí 4.11. od 14:30 v místnosti A402.

(Picture: https://en.wikipedia.org/wiki/Gabriele_Sadowski)

Přenos elektronu hraje důležitou roli v mnoha biologických systémech, např. oprava UV-poškozené DNA, aktivace senzorických proteinů a dalších. 

Protein azurin slouží jako vhodný modelový systém pro studium přenosu elektronu na velké vzdálenosti (jednotky nanometrů), např. z povrchu do nitra proteinu.  

V sérii dvou spektroskopicko-výpočetních článků jsme spolu s teoretiky z Ústavu Fyzikální chemie J. Heyrovského a laboratoří časově rozlišené spektroskopie na Caltechu porovnali rychlost přenosu elektronu na vzdálenost více než 2nm pro dva mutanty Azurinu. Přenos elektronu byl řádově kratší za přítomnosti dvou reziduí tryptophanu i přesto, že musel  překonat podstatně větší vzdálenost.  

Výpočty komplexní struktury excitovaných stavů a následné dynamické simulace poskytly nezbytný vhled do časového vývoje elektronové struktury.  

Detaily naleznete v práci v časopise ACS Central Science a navazující práci v J. Phys. Chem. B

Voda je schopna dramaticky změnit strukturu rozpuštěných látek – sůl se ve vodě rozpadne na ionty. Elektrony iontů mají úplně jinou energii než elektrony v atomech. Jak pocítí přítomnost iontů elektrony v molekule vody? Odpověď dává čerstvá studie publikovaná v prestižním časopise Chemical Science, která vznikla ve spolupráci mezi teoretiky z týmu prof. Slavíčka a experimentátory v Ústavu Fritze Habera v Berlíně. „Překvapilo nás, když jsme v našich výpočtech zjistili, že elektrony ve vodě prakticky nepoznají přítomnost iontů.“ říká k tomu dr. Eva Muchová, jedna z autorů práce. Experimenty ale předpoklad potvrdily. Výsledek je důležitý pro další experimenty, neboť umožňuje přesnou kalibraci fotoelektronových experimentů.    

Detaily naleznete v práci v časopise Chemical Science.  

Do water’s electrons care about electrolytes? M. N. Pohl, E. Muchová, R. Seidel, H. Ali, Š. Sršeň, I. Wilkinson, B. Winter, P. Slavíček, Chem. Sci., 2018, doi: 10.1039/c8sc03381aa.

Argininová magie v Accounts of Chemical Research

Guanidný kation má unikátní vlastnost, schopnost tvorby kontaktních kationových párů. Ty jsou pozorovány nejen ve vodných roztocích jeho solí, ale také mezi aminokyselinami argininu, které se běžně vyskytují v proteinech.

Tzv. argininová magie, vede k přitažlivým silám mezi kladně nabitými polyargininovými řetezci a má důsledky pro porozumění fungování peptidů, které dokáží samovolně pronikat přes buněčnou membránu, a které jsou bohaté právě na aminokyselinu argininu.

Detaily naleznete v našem souhrném článku v Accounts of Chemical Research.
doi: 10.1021/acs.accounts.8b00098

Se dozvíte v aktuálním článku nášho kolegy Ctirada Červinky, který byl vybrán jako článek týdne časopisu Chemical Science ! Rozhovor s autorským týmem zde.

Asociace argininových peptidů a důsledky pro průchod membránou

Peptidy s dlouhými úseky kladně nabitých aminokyselin argininu dokáží přímo procházet těžko prostupnými buněčnými membránami a mají tak potenciál při tranportu léčiv. Detailní mechanismus není znám, ale pravděpodobnost průchodu membránou roste s lokální koncentrací peptidu.

V této práci jsme kombinací spektroskopických metod (NMR, SAXS) a výpočetně náročných počítačových simulací prokázali, že mezi stejně nabitými argininovými segmenty vzniká poměrně silná přitažlivá interakce [1]. To je značně neintuitivní, neboť z hodin fyziky víme, že stejně nabité náboje se elektrostaticky odpuzují. Překvapivě existuje malá skupina kationtů, např. guanidný kation, které se ve vodném prostředí slabě přitahují [2]. Tato vlastnost se přenáší na aminokyselinu arginin, který má tento kation na bočním řetězci [3].

Velmi důležité je, že tato interakce, která je elektrostatické povahy (silně závisí na iontové síle), je unikátní pro argininové segmenty, mizí pří nahrazení argininu lysinem (viz levá a pravá strana obrázku). O její biorelevanci svědčí, že predikované struktury byly následně potvrzeny i statistickou analýzou krytalových struktur v proteinové databázi [3].

Práce vznikla ve skupině prof. Lunda a jeho spolupracovníků na univerzitě v Lundu a v Grenoblu, ve spolupráci s Dr. Vazdarem (Ruđer Bošković Institute), skupinou prof. Jungwirtha (ÚOCHB AVČR) a Dr. Janem Heydou ze skupiny počítačového modelování komplexních systémů ÚFCH na VŠCHT.

Prof. Mikael Lund bude mít v pátek 13.10. v 15.00 přednášku na ÚOCHB v rámci semináře teoretické chemie.

[1] http://www.pnas.org/content/early/2017/10/11/1712078114

[2] Vazdar et al. JPC A 2011, 115 (41), 11193-11201. link

[3] Vondrasek et al. JPC B 2009, 113 (27), 9041-9045. link

Nobelovský výbor letos ocenil badatele za jejich přínos v designu “molekulárních strojů”. Ty se dají řídit mimo jiné světlem, proslulým „molekulovým spínačem je například molekula azobenzenu, kterou lze přepínat mezi E a Z izomery. V čerstvé práci publikované v časopisu Langmuir byl tento princip využit ke konstrukci světlem řízených reverzních micel, které světlem mění své fyzikální a chemické vlastnosti. Reverzní micely obsahují vodní „jádro“, kolem kterého jsou molekuly surfaktantů s přepínatelnou azobenzenovou skupinou. Ukazuje se, že jednotlivé formy mají různé vlastnosti (velikost nebo různou rozpustnost) a pomocí světla můžeme mezi těmito vlastnostmi přepínat. Na vývoji těchto systémů se spolu s brněnským týmem prof. Klána podílela Laboratoř teoretické fotodynamiky ÚFCH na VŠCHT (Dr. Eva Muchová, Dr. Miriam Kohagen a prof. Petr Slavíček).

Beyond the Hofmeister Series: Ion Specific Effects on Proteins and Their Biological Functions

Proč jsou některé soli účinnější při srážení proteinů, než jiné? Proč lze stejné pořadí účinnosti  solí nalézt v celé plejádě fyzikálně-chemických vlastností a dějů? V tomto článku shrnujeme poznání, které vyplynulo z kombinace termodynamických a spektroskopických technik s počítačovým modelováním a teorií v posledních 10 letech, a přinášíme odpovědi na výše položené otázky. Článek byl publikován jako Feature Article v JPCB.

Guanidinium can both Cause and Prevent the Hydrophobic Collapse of Biomacromolecules

Už roztok chloridu guanidného je zvláštní. Lze v něm běžně nalézt guanidné kationty v přímém kontaktu, což je přinejmenším z pohledu elektrostatiky nepřirozené. Pro proteiny jsou účinky koncentrovaných roztoků zničující, po močovině se jedná o druhé nejběžnější denaturační činidlo. V tomto článku ukazujeme, že existují tři způsoby účinku guanidných solí, stabilizující i destabilizující, které vždy souvisí s volbou aniontu. Tato práce je kombinací spektroskopických a termodynamických experimentů,  počítačových simulací a termodynamického modelování.

SVK na Ústavu fyzikální chemie FCHI v akademickém roce 2016/2017 proběhla v pondělí 21.11.2016 a zúčastnilo se jí 16 studentů ve dvou sekcích.

Výsledek sekce Fyzikální chemie I:

1. Bc. Jiří Suchan
2. Bc. Veronika Jurásková
3. Bc. Daniela Šmídová

Výsledek sekce Fyzikální chemie II:

1. Bc. Václav Pokorný
2. Bc. Markéta Havlová
3. Tereza-Markéta Durďáková

Výsledky z ostatních sekcí Fakulty chemicko-inženýrské zde.

V rámci konference rektorů vysokých škol Dunajské oblasti a střední Evropy na Danube University Krems byla nášmu kolegovi Dr. Janu Heydovi předána cena pro mladé vědce "Danubius Young Scientist Award".

BLAHOPŘEJEME!!!

Příspěvek Ing. Tomáše Mahnela s názvem "Measurement of Heat Capacity Using Method of Thermal Relaxation Calorimetry" byl vědeckým výborem studentské konference Chemie je život (konaná dne 3.-4.12.2015 v prostorách Fakulty chemické VUT v Brně) ohodnocen v podsekci "material sciences" jako nejlepší.

BLAHOPŘEJEME !

Třem mladým akademickým pracovníkům Ústavu fyzikální chemie byla udělena "Cena rektora". Hlavní cenu obdržel RNDr. Mgr. Jan Heyda, Ph.D. (uprostřed), vedlejší cenu obdrželi Ing. Marcela Dendisová, Ph.D. (vlevo) a Ing. Daniel Ondo, Ph.D. (vpravo).

Blahopřejeme!!

Našemu kolegovi Dr. Janu Heydovi v spolupráci s Dr. J. Yuanem a Prof. J. Dzubiellou vychází článek v časopise Advanced Materials!

Polymerní aktuátory (= akční členy, které se při změne okolních podmínek pohybují) vyvinuté ve skupině Dr. Yuana na Max-Planck Institute of Colloids and Interfaces v Postupimi reagují už na malé množství organické příměsi ve vodě. Vystavíme-li tenký proužek z tohoto materiálu organické příměsi dojde k jeho svinutí. Toto chování je tak citlivé, že lze rozlišit například i jednotlivé izomery butanolu. S Prof. Dzubiellou (Helmholtz Zentrum Berlin) jsme doplnili práci o molekulárně dynamické simulace, které nám poskytly pochopení klíčových interakcí. Fyzikální podstatu děje pak zachycuje nově vyvinutý model.

Zhao, Q., Heyda, J., Dzubiella, J., Täuber, K., Dunlop, J. W. C., Yuan, J.: Sensing Solvents with Ultrasensitive Porous Poly(ionic liquid) Actuators, Advanced Materials (2015) doi:10.1002/adma.201500533

Odkaz na plný text článku

Dne 21.11.2014 proběhla na VŠCHT Studentská vědecká konference. Celkem 25 studentů soutěžilo v rekordních čtyřech sekcích zaměřených na fyzikální chemii. Vítězi svých sekcí se stali Veronika Jurásková, Bc. Žofie Hádková (viz foto), Bc. Vladimír Palivec a Bc. Vít Svoboda.

Více informací