Modelování interakcí mezi proteiny a osmolyty bylo vždy teoreticky a výpočetně náročné. Dnešní výpočetní možnosti již umožňují získat numericky přesná řešení pro malé a středně velké proteiny. Zůstává ale otázka, “Jak spolehlivý je teoretický popis interakcí protein-osmolyt?” K odpovědi na tuto otázku potřebujeme přesná simulační data, se kterými bychom mohli simulační výsledky konfrontovat. Naše práce v Journal of Physical Chemistry Letters na tuto otázku nahlíží termodynamickými technikami.

Experimentálně jsme studovali protein lysozym (dialýza) a miniprotein TrpCage (cirkulární dichroismus), tj. proteiny, které lze přesně spočítat i v molekulárně dynamických simulacích. Vyhodnotili jsme míru vypuzení stabilizujících osmolytů (TMAO, betain) od povrchu těchto proteinů.

Na straně simulací máme celou řada velmi kvalitních popisů (silových polí) vodných roztoků stabilizujících osmolytů. Avšak, je-li takovému roztoku vystaven protein, výsledný efekt bude různý v závislosti na použitém silovém poli. V naší publikaci jsme ukázali, že bez pečlivé úpravy slabých nevazebných interakcí mezi proteinem a osmolytem mohou být výsledky dokonce kvalitativně chybné (tj. stabilizující osmolyt silně denaturuje protein) a doporučili jsme praktický postup, jak tuto korekci provést. Tuto krátkou teoretickou zprávu společně s akcentem potřeby kvalitních experimentálních dat najdete v naší publikaci.

Od akademického roku 2019/20 otevíráme nový bakalářský program Fyzikální a výpočetní chemie, který nabízí progresivní a atraktivní spojení chemie a výpočetní techniky.

Přihlašovat ke studiu se můžete až do 31. března 2019.